Proteinfaltung

Projektleitung und Mitarbeiter

Ebeling, M. (Dipl. Biochem.), Krausche, T. (Dipl. Biochem.), Nadler, W. (Dr. rer. nat.), Seelig, F. F. (Prof. Dr. phil.)

Mittelgeber :

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Durch Untersuchungen an stark vereinfachten, sogenannten minimalistischen Modellen (z. B. in niedrigeren Dimensionen, Übergang auf Gitterräume, Vereinfachung der Wechselwirkung, Verwendung stochastischer Dynamik) lassen sich generische Eigenschaften des Proteinfaltungsprozesses oft weitaus besser analysieren und identifizieren als in aufwendigen molekulardynamischen Simulationsrechnungen. So ermöglicht beispielsweise eine Erweiterung eindimensionaler Modelle des Helix-Coil-Übergangs durch Einbeziehung der gegenseitigen Stabilisierung von Sekundärstrukturelementen die Untersuchung des Einflusses dieser Wechselwirkung sowohl auf die Ausbildung von Sekundär- und Tertiärstrukturen, als auch die Untersuchung von Konzepten und Methoden zur Optimierung faltender Sequenzen.

Publikationen

Ebeling. M., Nadler, W.: On constructing folding heteropolymers. Proc. nat. Acad. Sci. USA 92, 8798 8802 (1995).

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
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